Anonymous ID: fba365 Sept. 8, 2021, 11:48 a.m. No.14541856   πŸ—„οΈ.is πŸ”—kun   >>1858 >>1860

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Anonymous ID: fba365 Sept. 8, 2021, noon No.14541910   πŸ—„οΈ.is πŸ”—kun   >>2050 >>2054 >>2220 >>2227

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Anonymous ID: fba365 Sept. 8, 2021, 12:04 p.m. No.14541922   πŸ—„οΈ.is πŸ”—kun   >>1926 >>2227

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Anonymous ID: fba365 Sept. 8, 2021, 12:17 p.m. No.14541970   πŸ—„οΈ.is πŸ”—kun   >>2227

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Anonymous ID: fba365 Sept. 8, 2021, 1:32 p.m. No.14542330   πŸ—„οΈ.is πŸ”—kun

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Anonymous ID: fba365 Sept. 8, 2021, 1:49 p.m. No.14542413   πŸ—„οΈ.is πŸ”—kun   >>2436

>>14542387

There we go. much better.

 

Here's a good study here. We need to attack this from multiple angles. Preventing viral entry as much as possible through spike protein warping (NAC), ACE2 blocking (but not TOO much. ACE2 is still a critical enzyme).

 

Then try to block viral duplication for any virus that does make it through, and blocking the inflammatory pathways it triggers.

 

https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2021/ra/d1ra04197e

Anonymous ID: fba365 Sept. 8, 2021, 2:11 p.m. No.14542486   πŸ—„οΈ.is πŸ”—kun

>>14542436

INteresting.

 

Looks like GInkgo Biloba (BTW, one of THE oldest tree species on the planet) shows potent protease inhibition against an essential step in Covid duplication. By preventing the formation of the non structural proteins, STAT1/Interferon cannot be stifled and the body's natural immune response maintains vitality.

 

"Upon transcription of the SARS-Cov-2, an ∼800 kDa polypeptide is produced, subsequently is proteolyzed and generates non-structural proteins. The proteolytic processing is mediated by papain-like protease (PLpro), and 3-chymotrypsin-like protease (3CLpro, also called Mpro); both are cysteine proteases. There is a high structural similarity for this protein among SARS-CoV and SARS-CoV-2, 96% sequence identity for 3CLpro (Anand, Ziebuhr, Wadhwani, Mesters, & Hilgenfeld, 2003; Zhang et al., 2020). The proteolytic activity of 3CLpro is vital for the production of structural and nonstructural proteins, replication, and packaging of the new virus. This protein was successfully crystalized, and very soon being investigated as a potential target in drug design studies (Wu et al., 2020). The amino acids found in the active site of the enzyme are THR24, THR26, PHE140, ASN142, GLY143, CYS145, IS163, HIS164, GLU166, HIS172 (Khaerunnisa et al., 2020). Earlier efforts to target SARS-CoV resulted in the identification of several 3CLpro inhibitors targeting the catalytic dyad of the protein defined by His41 and Cys145 residues (Paasche et al., 2014). Here, we used a diverse library of phytochemicals, based on the antiviral, other health benefits, and less adverse effect, for finding possible inhibitors of 3CLpro. The molecular docking and Lipinski Rule of Five were calculated. The binding energy of the compound to the active site of the enzyme was compared to lopinavir/nelfinavir, since these are currently used in the clinic as one of the possible therapies of COVID-19 (Arabi et al., 2020; Hung et al., 2020). "

 

https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ptr.7041